背景：理想的治疗用途的重组蛋白在人细胞中产生以便来确保共翻译和翻译后的修饰。然而，转染细胞系的低表达和血清蛋白的存在阻碍了培养基中分泌蛋白的纯化。
在此，我们描述了一个简单的低花费的方法，依据慢病毒载体调节基因的转染和人胚肾T细胞分泌的His-标签蛋白和营养培养基中直接的亲和色谱法的纯化。
结果1使用基于蛋白的HIV进入受体，可溶解的CD4(sCD4)，我们已证明T细胞以慢病毒载体调节的超过10倍的较高分泌的sCD4转换，而T细胞和相应的质粒转染。sCD4的分泌随慢病毒载体剂量而增加，高达感染复数的50。sCD4信号肽和人的a-1抗胰蛋白酶的交换表达以50%增长。
单顺反子或是双顺反子慢病毒载体之间的表达无差异。降低培养基的血清浓度对sCD4的分泌无显著的影响。从50ml培养基中小规模的纯化，减少血清内容物表现出高达1mg的纯化的sCD4。纯化的sCD4绑定到重组的HIV包膜糖蛋白(Envgp)，在浓度上抑制HIV的进入。
结论2在该研究中该过程的概述可以执行，且不需要专门的设备或是试剂，能简单的适应多种实验室。此外，该方法可用来产生sCD4融合蛋白或是其它His-标签蛋白。
作者简介齐白杨，在东北呆了八年的陕西渭南人，水瓶座，较宅，逛街的时候少的可怜，喜欢各种运动但精通的较少、喜欢尝试不同的事物
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